Dimero proteico

Diagramma a nastro di un dimero di Escherichia coli galattosio-1-fosfato uridililtransferasi (GALT) in combinazione con l'UDP-galattosio. Gli ioni di potassio, zinco e ferro sono visibili rispettivamente come sfere viola, grigie e color bronzo.

In biochimica, un dimero proteico è un complesso macromolecolare o multimerico formato da due proteine monomeri, o singole proteine, che sono solitamente non legate in modo covalente. Molte macromolecole, come le proteine o gli acidi nucleici, formano dimeri. La parola dimero ha origini che significano “due parti”, di- + -mer. Un dimero proteico è un tipo di struttura quaternaria delle proteine.

Un omodimero proteico è formato da due proteine identiche, mentre un eterodimero proteico è formato da due proteine diverse.

La maggior parte dei dimeri proteici in biochimica non sono collegati da legami covalenti. Un esempio di eterodimero non covalente è l'enzima trascrittasi inversa, che è composto da due diverse catene di aminoacidi.[1] Un'eccezione è rappresentata dai dimeri collegati da ponti disolfuro, come la proteina omodimerica NEMO.[2]

Alcune proteine contengono domini specializzati per garantire la dimerizzazione (domini di dimerizzazione) e la specificità.[3]

I recettori dei cannabinoidi accoppiati alle proteine G hanno la capacità di formare sia omodimeri che eterodimeri con diversi tipi di recettori, come i recettori recettori μ-oppioidi, dopamina e adenosina A2.[4]

Esempi

Fosfatasi alcalina

La fosfatasi alcalina dell'E. coli, un enzima dimero, presenta una complementazione intragenica.[6] Ciò significa che, quando particolari versioni mutanti della fosfatasi alcalina sono state combinate, gli enzimi eterodimerici così formati hanno mostrato un livello di attività superiore a quello che ci si sarebbe aspettato in base alle attività relative degli enzimi parentali. Questi risultati indicano che la struttura dimera della fosfatasi alcalina dell'E. coli consente interazioni cooperative tra i monomeri mutanti costituenti che possono generare una forma più funzionale dell'oloenzima. Il dimero ha due siti attivi, ciascuno contenente due ioni zinco e uno magnesio.[7]

Note

  1. ^ (EN) N. Sluis-Cremer et al., Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization, in J. Med. Chem., vol. 49, n. 16, agosto 2006, pp. 4834–41, DOI:10.1021/jm0604575, PMID 16884295.
  2. ^ (EN) M .Herscovitch et al., Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347, in Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 367, n. 1, febbraio 2008, pp. 103–108, DOI:10.1016/j.bbrc.2007.12.123, PMID 18164680.
  3. ^ (EN) Grigoris D. Amoutzias, David L. Robertson, Yves Van de Peer e Stephen G. Oliver, Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors, in Trends in Biochemical Sciences, vol. 33, n. 5, 1º maggio 2008, pp. 220–229, DOI:10.1016/j.tibs.2008.02.002, ISSN 0968-0004, PMID 18406148.
  4. ^ (EN) Leontina Elena Filipiuc et al., Major Phytocannabinoids and Their Related Compounds: Should We Only Search for Drugs That Act on Cannabinoid Receptors?, in Pharmaceutics, vol. 13, n. 11, 1º novembre 2021, pp. 1823, DOI:10.3390/pharmaceutics13111823, ISSN 1999-4923, PMID 34834237.
  5. ^ (EN) Haydar Witwit e Juan C. de la Torre, Mammarenavirus Z Protein Myristoylation and Oligomerization Are Not Required for Its Dose-Dependent Inhibitory Effect on vRNP Activity, in BioChem, vol. 5, n. 2, 29 aprile 2025, DOI:10.3390/biochem5020010, ISSN 2673-6411.
  6. ^ (EN) Michael J. Hehir, Jennifer E. Murphy e Evan R. Kantrowitz, Characterization of Heterodimeric Alkaline Phosphatases from Escherichia coli: An Investigation of Intragenic Complementation, in Journal of Molecular Biology, vol. 304, n. 4, 2000, pp. 645–656, DOI:10.1006/jmbi.2000.4230, PMID 11099386.
  7. ^ (EN) Jens Guðmundur Hjörleifsson e Bjarni Ásgeirsson, Cold-active alkaline phosphatase is irreversibly transformed into an inactive dimer by low urea concentrations, in Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, vol. 1864, n. 7, 1º luglio 2016, pp. 755–765, DOI:10.1016/j.bbapap.2016.03.016. URL consultato il 15 luglio 2025.

Voci correlate

Bibliografia

  • Conn. (2013). G protein coupled receptors modeling, activation, interactions and virtual screening (1st ed.). Academic Press.
  • Matthews, Jacqueline M. Protein Dimerization and Oligomerization in Biology. Springer New York, 2012.

Collegamenti esterni

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